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PROTEÍNAS

As proteínas são compostos orgânicos de estrutura complexa e massa molecular elevada (entre 15.000 e 20.000.000) e são sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um número grande de moléculas de a -aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas. Essa estrutura foi esclarecida pelo cientista Emil Fischer.

Veja :

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Assim, temos :

  • Duas moléculas de a -aminoácidos ® dipeptídeo
  • Três moléculas de a -aminoácidos ® tripeptídeo
  • muitas moléculas de a -aminoácidos ® polipeptídeo

Evidentemente, as proteínas, por hidrólise, originam uma mistura de a a -aminoácidos. Assim, aquecendo uma proteína (por exemplo a albumina existente do ovo), durante um tempo prolongado (24h), na presença de ácido ou base fortes diluídos, ela se desdobra em seus a a -aminoácidos.

As proteínas são substâncias sólidas, incolores, insolúveis em solventes orgânicos, algumas são solúveis em água, enquanto outras são solúveis ou em soluções aquosas diluídas de sais, ou em soluções aquosas de ácidos, ou em soluções aquosas de bases, produzindo sempre colóides. Elas são essenciais para o funcionamento das células vivas e, juntamente com os glicídios e lipídios, constituem a alimentação básica dos animais. No organismo humano, durante a digestão, elas se hidrolisam catalíticamente no estômago sob a ação da pepsina (suco gástrico) e da tripsina (suco pancreático) e no intestino (duodeno) sob a ação da erepsina.

São muitas as fontes de proteínas e o número desses polipeptídeos existentes na natureza é praticamente infinito, embora o número de a -aminoácidos seja de apenas cerca de 25.

Classificamos as proteínas em :

  • homoproteínas : também chamadas de proteínas simples, são formadas exclusivamente por a -aminoácidos, como exemplo, temos : hemoglobinas (sangue), albuminas (ovo), queratinas (cabelo) e elastina (tendões).
  • heteroproteínas : porssuem a -aminoácidos junto com outros compostos denominados núcleo ou grupo prostético. De acordo com a natureza deste, elas podem ser glicoproteínas, cujo núcleo é um glicídio (exemplos : nuicina (saliva) e osteomucóide (ossos); fosfoproteínas, cujo núcleo é o ácido fosfórico (exemplos : caseína (leite), vitelina (gema do ovo)); cromoproteínas, cujo núcleo é um ácido nucléico (ácido heterocíclico complexo), ocorrendo nos núcleos celulares.

Com relação à estrutura das proteínas, temos que considerar três aspectos : estrutura primária, estrutura secundária e estrutura terciária.

A estrutura primária se refere à seqüência de resíduos dos aminoácidos no polipeptídeo. Uma variação na seqüência conduz a uma proteína diferente, com ação bioquímica diferente. Assim, por exemplo, embora a oxitocina e a vasopressina (miniproteínas) difiram entre si na sequência de apenas dois aminoácidos, a oxitocina

provoca as contrações uterinas enquanto a vasopressina provoca um aumento da pressão sangüínea. 

Figura 1 Proteínas de estrutura primária.

 

 

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O cientista Linus Pauling e seus colaboradores deduziram, em 1951 – de acordo com diagramas de difração de raios X obtidos de proteínas cristalizadas – que algumas proteínas têm uma estrutura secundária de forma helicoidal, devido às pontes de hidrogênio estabelecidas intramolecularmente. Isso ocorre, por exemplo, com as proteínas fibrosas que são longos polipeptídeos filiformes, dispostos em capas unidas por pontes de hidrogênio, formando fibras insolúveis em água. Dentre as proteínas fibrosas, podemos citar a queratina (cabelo, unha, chifre, casco, penas) e a miosina (músculos)

Figura 2 Estrutura secundária das proteínas.

 

Estudos de algumas proteínas mostram que deve existir uma estrutura terciária bastante complexa, em que as cadeias de polipeptídeos se enrolam ao redor de si mesmas.

Assim, por exemplo, os cientistas Kendrew e Perutz, da Universidade de Cambridge (Inglaterra), deduziram a estrutura terciária da hemoglobina. Veja :

 

Figura 3 Estrutura terciária das proteínas.

 

A orientação espacial é vital para a função bioquímica de uma proteína. Como as pontes de hidrogênio são ligações fracas, um aquecimento pode provocar o rompimento dessas ligações, assim as estruturas secundária e terciária se desfazem e com isso, a proteína perde a sua ação biológica. Esse fenômeno, geralmente irreversível, é conhecido por desnaturação, que você pode perceber facilmente aquecendo um ovo : antes do aquecimento ele é solúvel em água; após o aquecimento ele se torna insolúvel na água.

 

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© - 2000 Laboratório de Pesquisa em Ensino de Química
Atualizado em 06/06/2000